– Importance cruciale de l’anisotropie de charge sur l’interaction et le processus d’assemblage entre protéines et donc sur la nature des objets formés. En haut : Structures des protéines; en bas : titration calorimétrique –
Dans les régimes alimentaires des pays développés, substituer une partie des protéines animales par des protéines végétales a des effets positifs à la fois sur la santé humaine et sur l’environnement. Les recherches actuelles explorent les moyens de proposer de nouveaux aliments alliant bénéfice pour la santé, faible impact environnemental et plaisir gustatif. Ceci passe par la compréhension fine à différentes échelles des interactions entre protéines et des séparations de phases associées. Plusieurs chemins thermodynamiques peuvent être empruntés au cours des processus d’interactions hétéroprotéiques conduisant à une insolubilisation, une séparation de phase liquide-liquide ou liquide-solide, ou encore à la formation de complexes solubles. Cette problématique de recherche focalise l’intérêt de plusieurs équipes du GDR.
Comme illustration et lors d’un travail récent (1), nous avons cherché à mieux cerner le rôle des propriétés de surface sur les interactions entre protéines de charges opposées ainsi que sur la nature des assemblages formés. Pour cela nous avons comparé à pH physiologique les interactions associatives d’une protéine acide chargée négativement, la lactoglobuline, avec deux protéines basiques chargées positivement, le lysozyme (protéine animale) et la napine (protéine végétale) dont la particularité est de présenter une charge nette et un poids moléculaire similaires mais une distribution de charge surfacique différente. En combinant une approche expérimentale et des simulations numériques basées sur la dynamique Brownienne, nous montrons que la lactoglobuline a plus d’affinité pour le lysozyme que pour la napine en dépit d’un nombre de charge similaire. L’association entre la lactoglobuline et le lysozyme forme des assemblages hétéroprotéiques qui conduisent à une séparation de phase à l’échelle microscopique. En revanche, l’association entre la lactoglobuline et la napine se limite à la formation de complexes solubles de quelques nanomètres. Nous avons attribué ce résultat au phénomène d’anisotropie de charge en surface de la napine.
Nous synthétisons l’intérêt et les retombées applicatives de ce type de travaux dans une revue (2). Nous y illustrons comment la compréhension fine des interactions entre protéines végétales et animales à l’échelle moléculaire permet de créer des structures originales, capables de disperser les protéines végétales insolubles et de diversifier la texture des gels, des mousses et des émulsions alimentaires.
Collaboration entre les laboratoires BIA et STLO du GdR SLAMM
(1) Contrasting Assemblies of Oppositely Charged Proteins
W.N. Ainis, A. Boire, V. Solé-Jamault, A. Nicolas, S. Bouhallab, R. Ipsen
Langmuir, vol.35, p.9923-99338, 2019
https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.9b01046
(2) Combining plant and dairy proteins in food colloid design
E. B. A. Hinderink, A. Boire, D. Renard, A. Riaublanc, L. M. C. Sagis, K. Schroën, S. Bouhallab, M.-H. Famelart, V. Gagnaire, F. Guyomarc’h, C. C. Berton-Carabin
Current Opinion in Colloid & Interface Science, vol.56, 101507, 2021
https://doi.org/10.1016/j.cocis.2021.101507