– Viscoélasticité linéaire (gauche), profils de diffusion mesurés par diffusion des rayons X aux petits angles (milieu) et résultats de fractionnement par couplage flux-force (droite) pour des échantillons riches en gliadines ou riches en gluténines. A gauche la concentration en protéines C est de 237 mg/mL, C varie pour les graphes du milieu, à droite profils d’élution en A4F après injection de 200 µg de protéines , (a) absorbance à 214 nm et (b) distribution des masses moléculaires, l’élution des assemblages intervient après 25 min –
La farine de blé contient environ 10% de protéines dont la plupart sont quasiment insolubles dans l’eau. Les protéines de blé peuvent être isolées en malaxant un mélange farine/eau sous un filet d’eau et on dénomme gluten la masse protéique humide ainsi récupérée. Le gluten possède des propriétés viscoélastique et auto-cicatrisante, il est étanche au gaz et c’est sur lui que repose l’aptitude à la panification du blé. Les autres céréales (riz, maïs) ne possèdent pas de protéines équivalentes au gluten de blé et ne sont panifiables que grâce à l’ajout d’additifs alimentaires. Le caractère insoluble du gluten a longtemps limité le recours aux techniques de diffusion du rayonnement afin d’en caractériser la structure. Il est cependant possible de solubiliser les deux classes de protéines du gluten, les gliadines et les gluténines dans un mélange éthanol/eau (50/50, v/v), puis de les fractionner par séparation de phases liquide-liquide en abaissant la température en dessous de 14 °C. On isole alors des fractions protéiques dont le rapport gluténine/gliadine s’abaisse de 2.5 à 0.04 lorsque la température diminue. L’analyse de ces fractions par diffusion des rayons X aux petits angles révèle que les protéines se comportent comme des chaînes de polymères en bon solvant. Dans le régime dilué et pour les fractions riches en gluténines on identifie des assemblages polymériques de rayon de giration supérieurs à 85 nm et de masse moléculaire supérieure à 3 107 g/mol. En condition semi-diluée, les fractions les plus enrichies en ces assemblages présentent une transition sol-gel spontanée, apportant ainsi la démonstration du rôle critique des assemblages dans l’expression du caractère viscoélastique du gluten. Un fractionnement par couplage flux-force (Asymmetrical Flow-Field-Flow Fractionation, A4F) a permis d’isoler ces assemblages et leur analyse biochimique a révélé qu’ils étaient composés de polymères de gluténines mais également de ω-gliadines, ouvrant ainsi de nouvelles perspectives d’études pour la compréhension des interactions entre les différentes classes de gliadines (ω, γ, α/β) et les gluténines.
Impact of the protein composition on the structure and viscoelasticity of polymer-like gluten gels L. Ramos, A. Banc, A. Louhichi, J. Pincemaille, J. Jestin, Z. Fu, M.-S. Appavou, P. Menut, M.-H. Morel Journal of Physics: Condensed Matter, vol.33, 144001, 2021 https://doi.org/10.1088/1361-648X/abdf91 Insight into gluten structure in a mild chaotropic solvent by asymmetrical flow field-flow fractionation (AsFlFFF) and evidence of non-covalent assemblies between glutenin and ω-gliadin M.-H. Morel, J. Pincemaille, E. Chauveau, A. Louhichi, F. Violleau, P. Menut, L. Ramos, A. Banc Food Hydrocolloids, vol.103, 105676, 2020 https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2020.105676